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          Nature:中美科學家聯手揭示軍團菌效應蛋白SidJ調節磷酸核糖泛素化機制

          來源:本站原創 2019-07-24 13:59

          2019年7月24日訊/生物谷BIOON/---細菌病原體嗜肺軍團菌(Legionella pneumophila)使用通過它的Dot/Icm分泌系統遞送的數百種效應蛋白廣泛地調節宿主細胞功能,從而產生一種允許它復制的細胞內微環境(intracellular niche)。在這些效應蛋白中,SidE家族成員(SidEs)通過一種獨特的磷酸核糖泛素化(phosphoribosyl ubiquitination)機制調節多種細胞過程,而且這種機制繞過了經典的泛素化機制,使得不依賴經典的泛素化機制成為可能。

          SidEs的活性受到SidJ(另一種Dot/Icm效應蛋白)的調節,但是這種調節的機制尚不完全清楚。

          在一項新的研究中,來自中國福建師范大學、青島海洋科學與技術試點國家實驗室、吉林大學和美國普渡大學、西北太平洋國家實驗室的研究人員證實SidJ通過誘導谷氨酸基團共價結合到SdeA的氨基酸殘基E860上來抑制SidEs的活性,其中E860是這種參與泛素活化的單ADP-核糖基轉移酶活性的催化殘基之一。相關研究結果于2019年7月22日在線發表在Nature期刊上,論文標題為“Regulation of phosphoribosyl ubiquitination by a calmodulin-dependent glutamylase”。

          對SidJ的抑制在宿主細胞中受到空間限制,這是因為它的活性需要真核生物特異性的鈣調蛋白(CaM)的激活。

          這些研究人員解析出與腺苷一磷酸(AMP)形成復合物時的SidJ-CaM的結構,并發現所用的ATP在α磷酸根位置被SidJ切割,而且在沒有谷氨酸或可修飾的SdeA的情況下,會經歷自身AMP化。

          這些研究結果揭示了一種前所未有的細菌致病性調節機制,在這種機制中,抑制毒力因子活性的谷氨酰化反應被宿主因子依賴性酰基腺苷酸化所激活。(生物谷 Bioon.com)

          參考資料:

          Ninghai Gan et al. Regulation of phosphoribosyl ubiquitination by a calmodulin-dependent glutamylase. Nature, 2019, doi:10.1038/s41586-019-1439-1.
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